Bielkovina: Rozdiel medzi revíziami

Smazaný obsah Přidaný obsah
Bronto (diskusia | príspevky)
Bez shrnutí editace
Bronto (diskusia | príspevky)
Bez shrnutí editace
Riadok 1:
[[Obrázok:3D protein.jpg|right|thumbnail|290px|'''Trojrozmerná štruktúra bielkoviny''' je daná jej sekundárnou a terciálnou štruktúrou]]
{{Pracuje sa}}
 
Sú to vysokomolekularne organicke zluceniny.Majúp stavebnú funkciu a sú dôležitý zdroj energie. Obsahuju:uhlik,kyslik,dusik,vodik,fosfor,siru... Nachádzajú sa v nich '''aminokyseliny'''-tie sú pospájané '''peptidovými reťazcami'''. Príklady aminokyselín-alanín,aparagín,kyselina asparagová,hyslidín,leucín,izoleucín.
'''Bielkoviny''' alebo '''proteíny''' sú vysokomolekulárne prírodné látky zložené prevažne z (istých) aminokyselín. Chemická definícia znie : [[kopolymér]]y (kombinované polyméry) z monomerných jednotiek L-alfa-aminokyselín prepojených peptidovýcmi väzbami.
 
Molekulárnu hmotnosť jednoreťazcových bielkovín je medzi 10000 a 100000, u viacreťazcových bielkovín až do niekoľkých miliónov.
 
Často sa ako bielkovina chápe len taká bielkovina, ktorá obsahuje [[peptid]] s viac ako 100 aminokyselinami v molekule. Terminologickým opakom sú potom menšie "polypeptidy" (v užšom zmysle) a "oligopeptidy", ale terminológia tu nie je celkom ustálená. Polypeptid v širšom zmysle je každý väčší peptid, a teda aj napríklad každá bielkovina.
 
== Úloha==
Sú nevyhnutnými zložkami všetkých rastlinných a živočíšnych buniek a majú v nich tak z hľadiska množstva (50%), ako aj funkcie veľmi významné postavenie.
 
Ako [[enzým]]y sú nepostrádateľné pri regulácii biochemických reakcií, ako [[hormón]]y pri sprostredkúvaní reakcií, ako stavebné látky v stavbe bunky, ako protilátky pri obrane organizmu a sú to aj dôležité transportné a rezervné látky. Dôležité sú aj pri zrážaní krvi a mlieka, pri druhu krvnej skupiny a pri pamäti.
 
Schopnosť tvoriť bielkoviny majú len [[rastliny]], [[živočíchy]] ich prijímajú potravou. U živočíchov sa v tráviacom trakte rozkladá na aminokyseliny, z ktorých si potom živočíšny organizmus znova tvorí vlastné špecifické bielkoviny.
 
== Objav==
Ich základnú povahu rozpoznal Braconnot už v r. 1819 pri zahrievaní gleja s [[kyselina sírová|kyselinou sírovou]]. Za podrobnejšiu znalosť štruktúry bielkovín vďačíme E. Fischerovi a [[Linus pauling|L. Paulingovi]].
 
== Delenie ==
Systematická klasifikácia zatiaľ nie je možná, pretože ich štruktúra ešte nie je celkom preskúmaná. Napriek tomu existujú nasledujúce delenia:
 
A) '''Jednoduché proteíny'''
Delenie 1 (podľa zjavu):
*[[globulárne proteíny]] (guľovité bielkoviny): Sú rozpustné vo vode a zriedených soľných roztokoch, majú guľovitý tvar. Patria sem:
albumíny, globulíny, históny, protamíny, glutelíny, prolamíny; ak vytvárajú priestorové štruktúry nazývajú sa [[sféroproteíny]] (napr. [[enzým]]y, protilátky).
*[[fibrilárne proteíny]] (vláknité bielkoviny, skleroproteíny): Sú ostatné proteíny. Patria sem: kolagény, keratíny, elastíny. Sú vo [[vlasy|vlasoch]], svalovine, rohovine, chrupavke.
 
Delenie 2 (podľa organizmu):
*[[rastlinné proteíny]]
*[[živočíšne proteíny]]
*[[baktériové proteíny]]
*[[vírusové proteíny]]
 
Delenie 3 (podľa orgánu):
*plazmatické proteíny
*svalové proteíny
*mliečne proteíny
*vaječné proteíny
*ribozómové proteíny
*proteíny bunkového jadra
*membránové proteíny
*mikrozómové proteíny
 
Delenie 4 (podľa biologickej funkcie):
*[[enzýmové proteíny]]
*[[štruktúrne proteíny]]
*[[transportné proteíny]]
*[[zásobné proteíny]]
*[[receptorové proteíny]]
 
B) '''Zložené proteíny (proteidy)'''
Tieto obsahujú aj podstatnú nebielkovinovú zložku, tzv. prostetickú skupinu; patria sem (v zátvorek je prostetická skupina):
*[[glykoproteín]]y (galaktóza, manóza, fukóza)
*[[lipoproteín]]y (triglyceridy, cholesterol)
*[[metaloproteín]]y (ióny kovov)
*[[fosfoproteín]]y (kyselina fosforečná)
*[[nukleoproteín]]y (nukleové kyseliny)
*[[chromoproteín]]y (farbivová zložka)
 
== Štruktúra ==
 
V bielkovinách sú [[aminokyselina|aminokyseliny]] vzájomne viazané aminoskupinami –NH<sub>2</sub> a karboxylovými skupinami –COOH amidovou väzbou –NH–CO– (amidy), ktorá sa v prípade proteínov nazýva peptidová väzba. Reťazec aminokyselín sa spravidla nazýva (poly)peptidový reťazec alebo bielkovinový reťazec.
 
Príklady kyselín, ktoré tvoria proteíny: [[glycín]] (Gly), [[alanín]] (Ala), [[valín]] (Val), [[leucín]] (Leu), [[izoleucín]] (Ile), [[fenylalanín]] (Phe), [[prolín]] (Pro), [[serín]] (Ser), [[treonín]] (Thr), [[cysteín]] (Cys), [[metionín]] (Met), [[tryptofán]] (Trp), [[tyrozín]] (Tyr), [[asparagín]] (Asn), [[glutamín]] (Gln), [[kyselina asparágová]] (Asp), [[kyselina glutámová]] (Glu), [[lyzín]] (Lys), [[arginín]] (Arg), [[histidín]] (His).
 
Z hľadiska štruktúry sa rozlišuje niekoľko úrovní pohľadu (od najnižšej po najvyššiu):
*Poradie aminokyselín v bielkovinovom reťazci označujeme ako '''primárna štruktúra''' alebo '''sekvencia'''. Z 20 aminokyselín, ktoré sa vždy vyskytujú v ľudskom organizme, môže v prípade jednoduchého proteínu, zloženého zo 100 aminokyselín, vzniknúť 20<sup>100</sup> (jednotka nasledovaná 130 nulami) rozdielnych primárnych proteínových štruktúr. Z toho vyplýva, že existuje ďaleko väčšie množstvo rôznych proteínov, ako je ich obsiahnuté vo všetkých živých organizmoch na Zemi. Štruktúra veľa proteínov je už známa, napr. [[myoglobín]]u a [[hemoglobín]]u; u blízko príbuzných živočíšnych druhov sú si štruktúry veľmi podobné.
*Priestorové usporiadanie bielkovinového reťazca:
**'''Sekundárna štruktúra''' je označenie pre priestorové usporiadanie bielkovinového reťazca, ktoré vzniká vďaka vodíkovo-mostíkovým väzbám medzi atómmi polárnych skupín C=0 a H-N. Najznámejšie sekundárne štruktúry sú [[alfa-hélix]] (pravotočivá závitnica) a [[beta-štruktúra]] (skladaný list beta).
**'''Terciárna štruktúra''' je označenie pre priestorové usporiadanie polypeptidového reťazca, ktoré vzniká vodíkovovo-mostíkovými väzbami, iónovou väzbou, disulfidovými väzbami či nepolárnymi van der Waalsovými silami. Jej výsledkom je buď fibrilárna podoba (vzniká väzbami medzi rôznymi polypeptidovými reťazcami) alebo globulárna podoba (vzniká väzbami medzi časťami toho istého reťazca) bielkoviny.
*'''Kvartérna štruktúra''' je označenie pre štruktúru stabilného [[oligomér]]u (čiže istej skupiny viacerých bielkovinových reťazcov). Len niektoré (minimálne 650) bielkovín sa skladá z viacerých bielkovinových reťazcov a má teda aj túto úroveň štruktúry. Sú to niektoré enzýmy, hemoglobín a iné bielkoviny.
 
Ak externe privodíme (napríklad varením, kyselinou, zásadou a pod.) trvalú zmenu priestorového usporiadania (sekundárnej a terciárnej štruktúry) bielkovinového reťazca, hovoríme o [[denaturácia|denaturácii]] bielkoviny. Pritom sa strácajú niektoré biologické vlastnosti proteínov, napr. schopnosť enzýmov štiepať potravu alebo svalová kontraktivita. Varom denaturované bielkoviny sú ľahko stráviteľné, ale zachovávajú si svoju výživnú hodnotu.
 
Telu cudzie proteíny vyvolávajú svojou prítomnosťou reakciu antigén–protilátka, a preto sa nesmú nikdy priamo injikovať do krvného obehu.
 
[[Kategória:Organické látky]]
[[Kategória:Bielkoviny]]
 
[[ar:بروتين]]
[[ca:Proteïna]]
[[cs:Bílkovina]]
[[da:Protein]]
[[de:Protein]]
[[en:Protein]]
[[eo:Proteino]]
[[es:Proteína]]
[[et:Valk]]
[[fi:Proteiini]]
[[fr:Protéine]]
[[he:חלבון]]
[[id:Protein]]
[[io:Proteino]]
[[it:Proteine]]
[[ja:蛋白質]]
[[ko:단백질]]
[[lt:Baltymas]]
[[nl:Proteïne]]
[[pl:Białko]]
[[pt:Proteína]]
[[ru:Белки]]
[[simple:Protein]]
[[sl:Beljakovina]]
[[su:Protéin]]
[[sv:Protein]]
[[th:โปรตีน]]
[[tr:Protein]]
[[zh:蛋白质]]
[[zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit]]