Prolín: Rozdiel medzi revíziami
Smazaný obsah Přidaný obsah
wikilinky |
Pridanie Infoboxu |
||
Riadok 1:
{{Infobox Chemická zlúčenina
| Názov = Prolín
| Obrázok = (S)-Proline.png
| Obrázok2 =
| Vzorec = C<sub>5</sub>H<sub>9</sub>NO<sub>2</sub>
| Synonymá =
| Vzhľad =
| Molekulová hmotnosť =
| Molárna hmotnosť = 115,13 g/mol
| Teplota topenia =
| Teplota varu =
| Trojný bod =
| Kritický bod =
| Hustota =
| Rozpustnosť =
| Skupenské teplo topenia =
| Entropia topenia =
| Skupenské teplo vyparovania =
| Štandardná zlučovacia entalpia =
| Štandardná entropia =
| Merná tepelná kapacita =
| Teplota vzplanutia =
| Teplota samovznietenia =
| Medze výbušnosti =
| NFPA 704 =
| CAS = 147-85-3
| UN =
| ulr =
| MSDS =
}}
'''Prolín''' (skratky Pro, P) je jedna zo základných dvadsiatich proteínogénnych [[aminokyselina|aminokyselín]], v prípade prolínu by ale bolo správnejšie označenie iminokyselina, pretože -NH<sub>2</sub> skupina na α-uhlíku je zacyklená s postranným reťazcom za tvorby [[imín]]u. Prolín sa radí medzi [[nepolárna aminokyselina|nepolárne aminokyseliny]]. Prolín je nezlučiteľný s niektorými [[sekundárne štruktúry proteínov|sekundárnymi štruktúrami]] proteínov ([[α-helix]], [[β-sheet]] ([[Beta-skladaný list|štruktúra skladaného listu]]), zato sa veľmi často vyskytuje v [[β-otáčka|β-otáčkach]]. Dôvodom je práve jeho imino-skupina, ktorá v [[peptidová väzba|peptidovej väzbe]] stabilizuje [[cis-konfigurácia|cis-konfiguráciu]] (na rozdiel od bežnejšej a stabilnejšej [[trans-konfigurácia|trans-konfigurácie]]). Cis-konfigurácia mení smer peptidového reťazca (preto narušuje štruktúru α-helixu i β-sheetu) a naopak stabilizuje β-otáčku.
| |||