S-adenozylhomocysteín
chemická zlúčenina
S-adenozylhomocysteín (SAH) je metabolit metionínu a biosyntetický prekurzor homocysteínu.[1][2][3]
| S-adenozylhomocysteín | |
 | |
| Všeobecné vlastnosti | |
| Sumárny vzorec | C14H20N6O5S |
| Systematický názov | kyselina (2S)-2-amino-4-({[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolán-2-yl]metyl}sulfanyl)butánová |
| Fyzikálne vlastnosti | |
| Molárna hmotnosť | 384,41 g/mol |
| Ďalšie informácie | |
| Číslo CAS | 979-92-0 |
| PubChem | 439155 |
| ChemSpider | 388301 |
| SMILES | O=C(O)[C@@H](N)CCSC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3O |
| 3D model (JSmol) | Interaktívny 3D model |
| Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok. | |
Metabolimus
upraviťSAH vzniká štiepením metylovej skupiny (detemyláciou) S-adenozylmetionínu (SAM).[2][4][5] Prenos metylovej skupiny na rôzne substráty katalyzujú rôzne metyltransferázy, všeobecne možno reakciu zapísať ako:[2][3]
- SAM + substrát → SAH + metylovaný substrát
SAH sa potom premieňa na adenozín a homocysteín pôsobením adenozylhomocysteinázy:[2][3]
- SAH → adenozín + homocysteín
Biologický význam
upraviťSAH inhibuje DNA metyltransferázy.[6] Do aktívneho miesta DNA metyltransferázy 3B sa môžu naviazať dve molekuly SAH, čím zabránia DNA duplexu viazať sa do daného aktívneho miesta, čo má za následok inhibíciu metylácie DNA.[7]
Referencie
upraviť- ↑ Pathways and regulation of homocysteine metabolism in mammals. Seminars in Thrombosis and Hemostasis, 2000, s. 219–225. DOI: 10.1055/s-2000-8466. PMID 11011839.
- ↑ a b c d VOET, Donald. Biochemistry. 4th ed. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1034, 1036.
- ↑ a b c DOBROTA, Dušan, a kol. Lekárska biochémia. 2. vyd. Martin : Osveta, 2016. 799 s. ISBN 978-80-8063-444-5. S. 279 – 281.
- ↑ Biosynthesis of nitrogenase metalloclusters. Chemical Reviews, April 2014, s. 4063–4080. DOI: 10.1021/cr400463x. PMID 24328215.
- ↑ Elevation in S-adenosylhomocysteine and DNA hypomethylation: potential epigenetic mechanism for homocysteine-related pathology. The Journal of Nutrition, August 2002, s. 2361S–2366S. DOI: 10.1093/jn/132.8.2361S. PMID 12163693.
- ↑ Activation and inhibition of DNA methyltransferases by S-adenosyl-L-homocysteine analogues. Bioorganic & Medicinal Chemistry, March 2008, s. 2276–2285. DOI: 10.1016/j.bmc.2007.11.075. PMID 18083524.
- ↑ Structural insights into CpG-specific DNA methylation by human DNA methyltransferase 3B. Nucleic Acids Research, April 2020, s. 3949–3961. DOI: 10.1093/nar/gkaa111. PMID 32083663.
Externé odkazy
upraviť- BioCYC E.Coli K-12 Compound: S-adenosyl-L-homocysteine (po anglicky)
Zdroj
upraviťTento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku S-Adenosyl-L-homocysteine na anglickej Wikipédii.