Transamináza
Transamináza alebo aminotransferáza je enzým, ktorý katalyzuje transaminačnú reakciu medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Tieto enzýmy sú dôležité v syntéze aminokyselín, ktoré tvoria bielkoviny. Patria medzi transferázy.
Funkcia a mechanizmus
upraviťAminokyseliny obsahujú aminoskupinu (NH2-) a ketokyseliny obsahujú ketoskupinu (=O). Pri transaminácii sa NH2 skupina z jednej molekuly vymení s =O skupinou inej molekuly. Z aminokyseliny sa stáva ketokyselina a z ketokyseliny sa stáva aminokyselina.[1]
Transaminázz sú zvyčajne proteínové enzýmy. Niektoré transaminačné aktivity ribozómu sú však katalyzované ribozýmami (RNA enzýmami). Príkladmi sú VS ribozým a vlásenkový ribozým.[chýba zdroj]
Transaminázy využávajú pyridoxalfosfát ako koenzým, ktorý sa mení na pyridoxamín v prvej polreakcii, pri ktorej sa aminokyselina mení na ketokyselinu.[1] Pyridoxamín, ktorý je viazaný na enzým, potom reaguje s pyruvátom, oxalacetátom alebo α-ketoglutarátom, čím vzniká alanín, aspartát alebo glutamát.[1] Mnoho transaminačných reakcií prebieha v tkanivách a sú katalyzované transaminázami špecifickými pre konkrétny pár aminokyselina/ketokyselina. Tieto reakcie sú reverzibilné a ich smer je daný podľa toho, ktorý substrát je v nadbytku. Táto reverzibilita sa dá využiť v aplikáciách syntetickej chémie na zisk cenných chirálnych amínov. Špecifické enzýmy sú pomenované podľa páru reaktantov, napríklad enzým katalyzujúci reakciu medzi glutamátom a pyruvátom, z ktorých vznikajú α-ketoglutarát a alanín, sa nazýva alaníntransamináza a pôvodne sa nazýval glutamát-pyruváttransamináza (skrátene GPT).[2]
Transaminačná aktivita tkanív sa dá zistiť inkubáciou homogenátu s rôznymi pármi aminokyselina-ketokyselina. Transaminácia sa potvrdí, ak vznikne nový aminokyselina a ketokyselina, čo sa overuje papierovou chromatografiou. Reverzibilita sa preukáže použitím komplementárneho páru aminokyseliny a ketokyseliny ako počiatočných reaktantov. Po vyňatí chromatogramu zo solventu sa používa ninhydrín, čím sa zvýraznia škvrny.[chýba zdroj]
Metablizmus aminokyselín u zvierat
upraviťPri nízkej hladine cukru musia živočíchy metabolizovať bielkoviny na aminokyseliny na úkor svalového tkaniva. Transaminázy v pečeni preferujú oxalacetát a α-ketoglutarát, čo je dôležité, pretože to umožňuje presun dusíka z metabolizmu aminokyselín na aspartát a glutamát, odkiaľ sa dusík premieňa na močovinu a vylučuje sa. Podobným spôsobom sa v svaloch transaminuje pyruvát na alanín, ktorý sa prenáša krvných riečišťom do pečene (celková reakcia sa občas nazýva glukóza-alanínový cyklus). V pečeni ostatné transaminázy regenerujú pyruvát, ktorý pôsobí ako cenný prekurzor pre glukoneogenézu. Tento alanínový cyklus je analogický Coriho cyklu, ktorý umožňuje anaerobický metabolizmus v svaloch.[1]
Diganostický význam
upraviťTransaminázy sú dôležité v produkcii rôznych aminokyselín a meranie koncentrácie rôznych transamináz v krvi je dôležité pre diagnostiku a sledovanie mnohých chorôb.[chýba zdroj] Napríklad prítomnosť zvýšenej hladiny transamináz môže byť indikátorom pre poškodenie pečene alebo srdca. Dva dôležité transaminačné enzýmy sú aspartáttransamináza (AST) a alaníntransamináza (ALT). Tieto transaminázy boli objavené v roku 1954[2][3][4] a ich klinický význam bol popísaný v roku 1955.[5][6][7][8]
Referencie
upraviť- ↑ a b c d VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1020-1047.
- ↑ a b Transaminase activity in human blood. The Journal of Clinical Investigation, January 1955, s. 126–31. DOI: 10.1172/jci103055. PMID 13221663.
- ↑ A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum. The Journal of Clinical Investigation, January 1955, s. 131–3. DOI: 10.1172/JCI103055. PMID 13221664.
- ↑ Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction. Science, September 1954, s. 497–9. DOI: 10.1126/science.120.3117.497. PMID 13195683.
- ↑ Biblioteca Nazionale di Napoli. News: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti [online]. . Dostupné online.
- ↑ E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi [online]. . Dostupné online.
- ↑ Campania su Coltorti [online]. [Cit. 2022-03-20]. Dostupné online. Archivované 2013-05-13 z originálu.
- ↑ MONRIFNET. Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi [online]. . Dostupné online. (po taliansky)
Literatúra
upraviť- GHANY, Marc; HOOFNAGLE, Jay H.. Harrison's Principles of Internal Medicine. 16th. vyd. New York : McGraw-Hill, 2005. Approach to the Patient With Liver Disease, s. 1814–5.
- NELSON, David L.; COX, Michael M.. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd. vyd. New York : Worth Publishers, 2000. S. 628–31, 634, 828–30.
Zdroj
upraviťTento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Transaminase na anglickej Wikipédii.