Aminokyselina

trieda organických zlúčenín

Aminokyselina[1][2][3] (iné názvy: aminokarboxylová kyselina[3], amínová kyselina[4][5]; do polovice 70. rokov 20. stor.: amínokyselina[4][6][7]) je jedna z organických zlúčenín obsahujúcich v molekule aminoskupinu (primárnu, sekundárnu či terciárnu) a karboxylovú skupinu. Okrem týchto skupín môžu obsahovať i iné funkčné skupiny (napríklad druhú aminoskupinu, druhú karboxyskupinu a ďalšie substinenty).

Schéma usporiadania karboxylovej skupiny (-COOH) a aminoskupiny (-NH2) v alfa-aminokyselinách. Písmeno "R" označuje variabilnú časť molekuly, odlišnú pre každú alfa-aminokyselinu, tzv. bočný reťazec.

Podľa vzájomnej polohy aminoskupiny a karboxylovej skupiny sa rozlišujú α-, β-, γ-aminokyseliny atď. Aminokyseliny kódované (zvané proteinogénne alebo bielkovinotvorné) sú stavebnými jednotkami bielkovín. Ich zabudovanie do peptidového reťazca pri proteosyntéze je riadené genetickým kódom (preto sa nazývajú kódované). Do tejto skupiny patrí 20 α-aminokyselín. Okrem glycínu, ktorý nie je chirálny, majú všetky kódované aminokyseliny konfiguráciu L. Aminokyseliny nekódované nie sú pravidelnou súčasťou bielkovín. V organizme majú rôzne biologické funkcie, sú napr. súčasťou niektorých koenzýmov. Esenciálne aminokyseliny si telo nevie samo syntetizovať, musí ich získavať z potravy. Pre človeka sú esenciálne aminokyselin valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, tryptofán, lyzín, metionín a treonín; ostatné sú neesenciálne.

Z metabolického hľadiska, teda podľa možností ich zapojenia do metabolizmu cukrov a tukov, sa delia na glukogénne (pri ich štiepení vznikajú medziprodukty metabolizmu cukrov), ketogénne (odbúravajú sa látky, ktoré tvoria tuky) a glukogénne i ketogénne (štiepia sa zvyčajne na dva fragmenty, z ktorých jeden sa zapája do metabolizmu cukrov s druhý do metabolizmu tukov). Majú amfotérny charakter (napr. tvoria sodné soli aj hydrochloridy) a prejavujú reakcie amínov (napr. acylácia) i karboxylových kyselín (napr. esterifikácia). Súčasná prítomnosť skupín NH2 a COOH umožňuje spojenie amidovou väzbou CONH a vznik laktámov, respektívne polyamidov. Najznámejším premyselne vyrábaným polyamidom je polyamid 6 (NH(CH2)5CO) n, vyrábaný z ekaprolaktámu. Prírodné polyamidy sú proteíny, v ktorých sa ako stavebné jednotky vyskytuje najčastejšie asi 20 L-α-aminokykelín NH2CHRCOOH líšiacich sa substituentom R (tzv. bočným reťazcom).

Prehľad základných proteinogénnych aminokyselínUpraviť

Skratky a chemické vlastnostiUpraviť

Skr. Celý názov Typ postranného reťazca Molárna hmotnosť (g/mol) pI [8] pK1[8]
(α-COOH)
pK2[8]
(α-+NH3)
pKr (R)[8]
A Ala Alanín hydrofóbny 89,09 6,00 2,34 6,69
C Cys Cysteín hydrofilný 121,16 5,07 1,96 8,18 8,37[9]
D Asp Aspartát kyslý 133,10 2,77 1,88 9,60 3,65
E Glu Glutamát kyslý 147,13 3,22 2,19 9,67 4,25
F Phe Fenylalanín hydrofóbny 165,19 5,48 1,83 9,13
G Gly Glycín hydrofóbny 75,07 5,97 2,34 9,60
H His Histidín bázický 155,16 7,59 1,82 9,17 6,00
I Ile Izoleucín hydrofóbny 131,17 6,02 2,36 9,60
K Lys Lyzín bázický 146,19 9,74 2,18 8,95 10,53
L Leu Leucín hydrofóbny 131,17 5,98 2,36 9,60
M Met Metionín hydrofóbny 149,21 5,74 2,28 9,21
N Asn Asparagín hydrofilný 132,12 5,41 2,02 8,80
P Pro Prolín hydrofóbny 115,13 6,30 1,99 10,60
Q Gln Glutamín hydrofilný 146,15 5,65 2,17 9,13
R Arg Arginín bázický 174,20 10,76 2,17 9,04 12,48
S Ser Serín hydrofilný 105,09 5,68 2,21 9,15
T Thr Treonín hydrofilný 119,12 5,60 2,09 9,10
V Val Valín hydrofóbny 117,15 5,96 2,32 9,62
W Trp Tryptofán hydrofóbny 204,23 5,89 2,83 9,39
Y Tyr Tyrozín hydrofilný 181,19 5,66 2,20 9,39 10,46[9]

Aminokyseliny sa v bežnej praxi označujú skratkami. V biochémii sa vačšinou používajú trojpísmenové skratky. Jednopísmenové skratky sa používajú hlavne na zapisovanie sekvencie bielkovín.

V niektorých prípadoch nie je jasné, ktorá aminokyselina je prítomná. V tom prípade sa používajú špeciálne skratky, ktoré môžu predstavovať niekoľko aminokyselín:[8][10]

Skr. Možné aminokyseliny
B Asx Asparagín (Asn) alebo aspartát (Asp)
J Xle Leucín (Leu) alebo izoleucín (Ile)
Z Glx Glutamín (Gln) alebo glutamát (Glu)
X Xxx Neznáma aminokyselina

Pyrolyzín a selenocysteínUpraviť

Okrem základných 20 aminokyselín sa počas proteosyntézy pridávajú do reťazca bielkoviny ešte dve aminokyseliny: selenocysteín ("21. aminokyselina") a pyrolyzín ("22. aminokyselina"). Týmto aminokyselinám prislúchajú tzv. stop kodóny – v oboch prípadoch naznačujú tieto kodóny zaradenie týchto špeciálnych aminokyselín namiesto zastavenia translácie. Selenocysteín je kódovaný stop kodónom UGA (opal), ktorý je "prekódovaný" na selenocysteín pomocou špecifickej sekvencie (SECIS elementu), ktorá sa nachádza v mRNA kódovanej bielkoviny. Selenocysteín sa syntetizuje priamo na tRNA pred samotnou transláciou.[11] Dráha syntézy selenocysteínu je u baktérií a eukaryotov/archeónov odlišná.[11] Pyrolyzín bol objavený len u archeónov a baktérií a odpovedá mu stop kodón UAG (amber). Nie je však jasné, či tieto kodóny odpovedajú i skutočným signálom na zastavenie translácie alebo je takisto prítomná špeciálna sekvencia, ktorá naznačuje jeho zaradenie do bielkoviny.[11][12] Podľa štúdií existuje špeciálna sekvencia i pre pyrolyzín (PYLIS sekvencia), ktorá však (minimálne v geneticky upravenej E. coli) nie je nutná pre zabudovanie pyrolyzínu do bielkovín. Je však možné, že táto sekvencia zvyšuje kvalitu translácie tohto kodónu u archeónov.[13]

Skr. Celý názov Typ postranného reťazca Molárna hmotnosť (g/mol) pI pK1
(α-COOH)
pK2
(α-+NH3)
O Pyl Pyrolyzín polárny 255,313 ? ? ?
U Sec Selenocysteín kyslý 168,064 5,47[14] 1,91[14] 10,0[14]

Prehľad chemickej štruktúryUpraviť

Základné proteinogénne aminokyselinyUpraviť

Pyrolyzín a selenocysteínUpraviť

Ďalšie aminokyseliny v živých organizmochUpraviť

Okrem 20 základných proteinogénnych aminokyselín sa v bielkovinách môžu nachádzať aj ďalšie aminokyseliny, ktoré vznikajú druhotne, úpravou už hotovej bielkoviny pomocou post-translačných modifikácií. Takýmito aminokyselinami sú napr. hydroxyprolín, a N-trimetyllyzín.

V živých objektoch sa prirodzene nachádzajú aj neproteinogénne aminokyseliny, väčšinou ako medziprodukty metabolizmu aminokyselín. Takýmito aminokyselinami sú napr. homoserín, homocysteín, ornitín, citrulín a iné.

Syntéza aminokyselínUpraviť

 
Schéma zabudovania amoniaku do aminokyseliny glutamín, pomocou glutamínsyntetázy (GS, klasifikačné číslo EC 6.3.1.2)

Rastliny a baktérie dokážu syntetizovať všetky aminokyseliny z anorganických látok. Naproti tomu živočíchy si dokážu tvoriť len niektoré aminokyseliny (a aj to len premenou iných, hotových aminokyselín), iné (tzv. esenciálne aminokyseliny) musia dostávať hotové z potravy.

Dusík potrebný na produkciu aminokyselín získavajú rastliny z pôdy vo forme dusičnanov alebo amoniaku. Dusičnany sa redukujú na amoniak dvojicou enzýmov, nitrátreduktázou a nitritreduktázou. Amoniak sa zabudováva pomocou enzýmov GS (glutamínsyntetáza) a GOGAT (glutamátsyntáza, nazývaná tiež glutamín-oxoglutarát-aminotransferáza). Produktmi sú glutamín (Gln) a kyselina glutámová (Glu). Z nich sa potom vytvárajú všetky ostatné aminokyseliny.

ReferencieUpraviť

  1. aminokyselina. In: Pravidlá slovenského pravopisu 2013 a 1991
  2. aminokyseliny. In: Malá encyklopédia chémie. 1981, S. 93
  3. a b KOVÁČ, J., KOVÁČ, Š. Organická chémia. Bratislava: Alfa. 1977, S. 572
  4. a b amínokyselina. In: Slovník slovenského jazyka (Peciar)
  5. amínový. In: Slovník súčasného slovenského jazyka
  6. amínokyselina. In: Pravidlá slovenského pravopisu 1953 a 1971
  7. amínokyseliny. In: Pyramída
  8. a b c d e Table of pKa and pI values [online]. University of Calgary, [cit. 2022-09-09]. Dostupné online. (po anglicky)
  9. a b VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1.
  10. Codes Used in Sequence Description [online]. www.ddbj.nig.ac.jp, [cit. 2022-09-09]. Dostupné online. (po anglicky)
  11. a b c YUAN, Jing; O'DONOGHUE, Patrick; AMBROGELLY, Alex. Distinct genetic code expansion strategies for selenocysteine and pyrrolysine are reflected in different aminoacyl-tRNA formation systems. FEBS Letters, 2010-01-21, roč. 584, čís. 2, s. 342–349. Dostupné online [cit. 2022-09-09]. DOI10.1016/j.febslet.2009.11.005. (po anglicky)
  12. ZHANG, Yan; BARANOV, Pavel V.; ATKINS, John F.. Pyrrolysine and Selenocysteine Use Dissimilar Decoding Strategies. Journal of Biological Chemistry, 2005-05, roč. 280, čís. 21, s. 20740–20751. Dostupné online [cit. 2022-09-09]. DOI10.1074/jbc.M501458200. (po anglicky)
  13. NAMY, Olivier; ZHOU, Yu; GUNDLLAPALLI, Sarath. Adding pyrrolysine to the Escherichia coli genetic code. FEBS Letters, 2007-11-13, roč. 581, čís. 27, s. 5282–5288. Dostupné online [cit. 2022-09-09]. DOI10.1016/j.febslet.2007.10.022. (po anglicky)
  14. a b c Selenocysteine [online]. Nectagen, 2016-10-06, [cit. 2022-09-09]. Dostupné online. (po anglicky)

Iné projektyUpraviť

  •   Commons ponúka multimediálne súbory na tému Aminokyselina