Hem C
Hem C je jeden druh hemu. Je to jeden z najbežnejších hemov.[1] Bielkoviny, ktoré majú vo svojej štruktúre hem C, patria medzi hemoproteíny.
| Hem C | |
 | |
| Všeobecné vlastnosti | |
| Sumárny vzorec | C34H36O4N4S2Fe |
| Fyzikálne vlastnosti | |
| Molárna hmotnosť | 684,64904 g/mol |
| Ďalšie informácie | |
| Číslo CAS | 26598-29-8 |
| Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok. | |
História upraviť
Štruktúru hemu C publikoval v polovici 20. storočia švédsky biochemik K.-G. Paul.[2] V tomto článku potvrdil štruktúru, ktorú predpokladal Hugo Theorell. Štruktúra hemu C, meraná pre redukovanú formu s FeII, ktorá bola založená na NMR a IR meraniach, bola potvrdená v roku 1975.[3] Štruktúra hemu C, vrátane absolútnej konfigurácie stereocentier na tioéterových väzbách, bola ukázaná pre proteín stavovcov, cytochróm c,[4] a aktuálne je známe, že platí i pre mnohé ďalšie bielkoviny obsahujúce hem C.
Vzťah k ostatným hemom upraviť
Hem C sa od hemu B líši tým, že obe vinylové skupiny hemu B sú nahradené tioéterovou väzbou na apoproteín.[1][5] Tieto väzby sú typicky sprostredkované cysteínovými reziduami. Vďaka týmto väzbám sa hem C nemôže jednoducho disociovať z holoproteínu, napríklad cytochrómu c, na rozdiel od ľahko disociovateľného hemu B, ktorý môže disociovať i za bežných podmienok. Hem C je teda v bielkovinách prostetickou skupinou. Tento fakt umožňuje široké možnosti pre štruktúru a funkcie cytochrómov typu c, pričom väčšina z nich funguje hlavne ako prenášače elektrónov. Redoxný potenciál cytochrómu c je takisto možné „naladiť“ malými zmenami v štruktúre proteínu a interakcií s rozpúšťadlom.[6]
Väzba na bielkoviny upraviť
Tioéterové väzby evidentne umožňujú väčšiu voľnosť v rámci funkcie holoproteínov. Všeobecne platí, že cytochrómy c je možné „poupraviť“ na širšie rozpätie redukčného potenciálu oproti cytochrómom b (obsahujúcim hem B).[1] Toto môže byť dôležitý dôvod, preťo je cytochróm c prítomný takmer vo všetkých formách života.
Okrem tioéterových väzieb je ión železa v heme zvyčajne koordinovaný ďalšími axiálnymi (kolmými na rovinu hemu) ligandmi bielkoviny. Tieto ligandy predstavujú bočné reťazce aminokyselín a zvyčajne sú dva (jeden z každej strany roviny hemu), takže je železo hexakoordinované (má celkom šesť väzbových partnerov - štyri atómy dusíka z tetrapyrolu a dva bočné reťazce aminokyselín). Najčastejšie je touto aminokyselinou histidín, okrem neho sa však v axiálnej polohe vyskytuje aj cysteín, metionín, tyrozín a lyzín.[5] U cytochrómu c z cicavcov a tuniaka sa nachádza len jeden hem C, ktorý je axiálne koordinovaný histidínom a metionínom.[7] Možno práve vďaka tioéterovým väzbám je železo niekedy koordinované na lyzín alebo dokonca vodu.
Počet jednotiek upraviť
Počet jednotiek hemu C v holoproteíne je rôznorodý. Niektoré hemoproteíny, hlavne u jednobunkových organizmov, majú až päť hemov C.[8] U buniek stavovcov je vždy jeden hem C na jednu bielkovinu, ale u baktérií môže jedna bielkovina viazať dokonca až 16 jednotiek hemu C.[1] Všeobecne platí, že počet a usporiadanie jednotiek hemu C súvisí alebo je priamo nutné pre správne fungovanie holoproteínu. Napríklad proteíny, ktoré obsahujú niekoľko hemov C, sa účastia reakcií, pri ktorých sa prenáša niekoľko elektrónov. Z tých je obzvlášť dôležitá šesťelektrónová redukcia nutná na redukciu dusitanu na amoniak.[1] U bakteriálnych hemoproteínov je bežný vysoký pomer hemov C k aminokyselinám, takže vnútro niektorých cytochrómov c vyzerá byť naplnené hemami C oproti ostatným hemoproteínom. Komplex bc1 je ďalší dôležitý enzým, ktorý obsahuje hem C.
Apoptóza upraviť
Hem C má takisto dôležitú úlohu v apoptóze, kde stačí niekoľko molekúl cytoplazmatického cytochrómu c, ktoré musia obsahovať hem C, na spôsobenie programovanej bunkovej smrti.[9] Meranie hladiny cytochrómu c v ľudskej krvi je možné použiť ako marker pre zápaly.[10]
Referencie upraviť
- ↑ a b c d e BOWMAN, Sarah E. J.; BREN, Kara L.. The chemistry and biochemistry of hemec: functional bases for covalent attachment. Natural Product Reports, 2008-11-21, roč. 25, čís. 6, s. 1118–1130. Dostupné online [cit. 2022-08-26]. ISSN 1460-4752. DOI: 10.1039/B717196J. (po anglicky)
- ↑ Paul, K.G.; HÖGFELDT, Erik; SILLÉN, Lars Gunnar. The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c. Acta Chemica Scandinavica, 1950, s. 239–244. DOI: 10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
- ↑ Heme A of Cytochrome c Oxidase. Journal of Biological Chemistry, 1975, s. 7602–7622. DOI: 10.1016/S0021-9258(19)40860-0. PMID 170266.
- ↑ Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.. Journal of Biological Chemistry, 1977, s. 776–785. DOI: 10.1016/S0021-9258(17)32784-9. PMID 188826.
- ↑ a b LI, Ting; BONKOVSKY, Herbert L.; GUO, Jun-tao. Structural analysis of heme proteins: implications for design and prediction. BMC Structural Biology, 2011-03-03, roč. 11, čís. 1, s. 13. Dostupné online [cit. 2022-08-26]. ISSN 1472-6807. DOI: 10.1186/1472-6807-11-13.
- ↑ Oxidation state-dependent conformational changes in cytochrome c.. J. Mol. Biol., 1992, s. 959–976. DOI: 10.1016/0022-2836(92)90255-i. PMID 1311391.
- ↑ Yeh, S.R., Han, S., and Rousseau, D.L.. Cytochrome c folding and unfolding. Accounts of Chemical Research, 1998, s. 727–735. DOI: 10.1021/ar970084p.
- ↑ Gwyer James D., Richardson David J., Butt Julea N.. Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase. Journal of the American Chemical Society, 2005, s. 14964–14965. DOI: 10.1021/ja054160s. PMID 16248601.
- ↑ Bowman, S.E.J., Bren, K.L.. The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment. Nat. Prod. Rep., 2008, s. 1118–1130. DOI: 10.1039/b717196j. PMID 19030605.
- ↑ Cytochrome c as a Potentially Clinical Useful Marker of Mitochondrial and Cellular Damage.. Front. Immunol., 2016, s. 279. DOI: 10.3389/fimmu.2016.00279. PMID 27489552.
Pozri aj upraviť
Zdroj upraviť
Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Heme C na anglickej Wikipédii.