Kyselina gama-aminomaslová

chemická zlúčenina

Kyselina gama-aminomaslová alebo kyselina γ-aminomaslová, správne kyselina 4-aminobutánová, je aminoderivát kyseliny maslovej. Často sa na jej pomenovanie používa anglická skratka GABA (gamma-aminobutyric acid). Patrí medzi tzv. signálne molekuly. Viaže sa na GABAA a GABAB receptory. Prvýkrát bola bola pripravená v roku 1883 a v roku 1950 bola odhalená jej úloha v nervovej sústave ako hlavný inhibičný neurotransmiter.

Kyselina gama-aminomaslová
Kyselina gama-aminomaslová
Kyselina gama-aminomaslová
Kyselina gama-aminomaslová
Kyselina gama-aminomaslová
Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec C4H9NO2
Synonymá kyselina γ-aminomaslová, kyselina 4-aminobutánová, GABA
Vzhľad Biely mikrokryštalický prášok
Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť 103,120 g/mol
Teplota topenia 203,7 °C (398,7 °F; 476,8 K)
Teplota varu 247,9 °C (478,2 °F; 521 K)
Hustota 1.11 g/cm3
Rozpustnosť 130 g/100 ml (voda)
Ďalšie informácie
Číslo CAS 56-12-2
Číslo RTECS ES6300000
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI.
Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.

Význam v tele

upraviť

Nervová sústava

upraviť

V mozgu stavovcov funguje GABA ako inhibičný neurotransmiter tým, že sa viaže na určité receptory nachádzajúce sa na bunkovej membráne pred- a posynaptických neurónov. Naviazaním sa na tieto receptory otvára iónové kanály, čím umožňuje tok záporne nabitých chloridových aniónov dnu do bunky a tok kladne nabitých draslíkových katiónov von z bunky. Týmto vznikne zmena v membránovom potenciáli, čo spôsobí hyperpolarizáciu.
Existujú 2 druhy GABA receptorov:[1]

Neuróny, ktoré výtvarajú GABA sa nazývajú GABAergické neuróny a poväčšine majú inhibičný účinok.
GABAA receptory sú ligandom riadené chloridové kanály, ktoré keď sú aktivované kyselinou γ-aminomaslovou, umožnujú prietok chloridových aniónov cez bunkovú membránu. To či je tento prietok depolarizujúci (membránový potenciál sa zvyšuje) alebo hyperpolarizujúci/inhibičný (membránový potenciál sa znižuje) závisí od smeru toku chloridových aniónov. Pokiaľ z bunky chloridové anióny odtekajú GABA je depolarizujúca a pokiaľ do bunky pritekajú GABA je hyperpolarizujúca (inhibičná). Predpokladá sa, že pri vývoji nastáva zmena v bunkovom mechanizme regulujúcom koncentráciu chloridových aniónov v bunke, čím GABA mení svoju funkciu medzi vývojom z kojenca na dospelého. V dospelom mozgu mení GABA svoju funkciu z excitačnej na inhibičnú.[2]

Mimo nervovú sústavu

upraviť

GABA sa takisto vo veľkých množstvách vytvára v pankreatických beta bunkách. Beta bunky vylučujú GABA spolu s inzulínom. GABA z týchto buniek sa potom naviaže na alfa bunky na susedných ostrovčekoch a tým im zabráni vylučovať glukagón (ktorý by zvrátil účinky inzulínu).[3]
GABA bola taktiež nájdená aj v iných orgánoch vrátane čriev, žalúdku, vajcovodoch, maternici, obličkách, pľúcach a pečeni,[4] aj keď v oveľa nižšej hladine než v beta bunkách či neurónoch.
Excitačný GABAergický mechanizmus bol takisto objavený v epiteli priedušnice. Spúšťa sa pri vystavení sa alergénom a môže zohrávať určitú úlohu v mechanizmoch astmy.[5]

Biosyntéza

upraviť
 
Tvorba, vylučovanie, účinky a katabolizmus GABA na nervových synapsiách

GABA sa biosyntetizuje z kyseliny glutámovej pomocou enzýmu glutamátdekarboxyláza a pyridoxalfosfátu, ktorý slúži ako kofaktor.[6][7]

Katabolizmus

upraviť

Premena kyseliny γ-aminomaslovej je katalyzovaná enzýmom GABA transamináza. GABA sa s 2-oxoglutarátom premieňa na sukcinát semialdehyd a glutamát. Sukcinát semialdehyd je potom oxidovaný na kyselinu jantárovú, ktorá potom vstupuje do Krebsovho cyklu ako zdroj energie.[8]

GABAergické lieky

upraviť

ligandy GABAA receptoru

upraviť

ligandy GABAB receptoru

upraviť

inhibítory spätného vychytávania GABA

upraviť

inhibítor GABA transaminázy

upraviť

GABA analógy

upraviť
  • KITTNAR, Otomar a kol. Lékařská fyziologie. Praha : Grada, 2011. ISBN 978-80-247-3068-4. (po česky)
  • COOPER, BLOOM, ROTH, Jack R., Floyd E., Robert H.. The Biochemical Basis of Neuropharmacology. [s.l.] : Oxford University Press, 2003. (po anglicky)

Iné projekty

upraviť